Miksi hemoglobiinikäyrä on sigmoidinen?
Miksi hemoglobiinikäyrä on sigmoidinen?

Video: Miksi hemoglobiinikäyrä on sigmoidinen?

Video: Miksi hemoglobiinikäyrä on sigmoidinen?
Video: Сат Марга о Шанк Пракшалане. Shankha Prakshalana with Sat Marga. 2024, Heinäkuu
Anonim

Hemoglobiini sitoo happea käyrä muodot a:n muotoisia sigmoidinen käyrä . Tämä johtuu yhteistyöstä hemoglobiini . Molemmat muutokset aiheuttavat hemoglobiini menettää affiniteettinsa happea kohtaan, jolloin happi putoaa kudoksiin.

Miksi hapen hemoglobiinin dissosiaatiokäyrä on tässä sigmoidinen muoto?

Sigmoidinen muoto A hemoglobiini molekyyli voi sitoa jopa neljä happi molekyylejä reversiibelillä menetelmällä. The muoto ja käyrä johtuu sidotun vuorovaikutuksesta happi molekyylejä tulevien molekyylien kanssa. Ensimmäisen molekyylin sitoutuminen on vaikeaa. Siksi käyrä on a sigmoidaalinen tai S- muoto.

Lisäksi mikä aiheuttaa vasemman siirtymän oksihemoglobiinikäyrässä? Standardi käyrä On siirtynyt oikealle lisäämällä lämpötilaa, 2, 3-DPG tai PCO2tai pH: n lasku. The käyrä On siirtynyt kohteeseen vasemmalle näiden olosuhteiden vastakohta. Oikeanpuoleinen siirtää määritelmän mukaan syitä affiniteetin väheneminen hemoglobiini happea varten.

Voidaan myös kysyä, miksi myoglobiinin käyrä ei ole sigmoidaalinen?

Hapen dissosiaation välillä on selvä ero myoglobiinin käyrä ja hemoglobiini. Siksi dissosiaatio myoglobiinin käyrä tahtoa ei on a sigmoidaalinen muoto. Tämä tarkoittaa, että affiniteetti myoglobiini happi on paljon suurempi kuin hemoglobiinin affiniteetti happea kohtaan.

Mitä oksihemoglobiinin dissosiaatiokäyrä kertoo meille?

The oksihemoglobiinin dissosiaatiokäyrä (OHDC) osoittaa suhteen happi kylläisyys hemoglobiini (Sao2) ja valtimon osapaine happi (Pao2). Se osoittaa epäsuorasti valtimoiden hemoglobiini kylläisyys, mitattuna happi kylläisyys pulssioksimetrialla (Spo2).

Suositeltava: